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| Trypsin-1 | ||
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| Trypsin-1 tetramer, Human nach PDB 2RA3 | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 224 Aminosäuren | |
| Kofaktor | Ca2+ | |
| Isoformen | einkettig / zweikettig | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | PRSS1 ; TRY1 | |
| Externe IDs | ||
| Arzneistoffangaben | ||
| ATC-Code | B06AA07 D03BA01 M09AB52 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.21.4, Serinprotease | |
| MEROPS | S01.127 | |
| Reaktionsart | Hydrolyse | |
| Substrat | Arginin-, Lysin-Bindungen in Peptiden | |
| Produkte | Spaltprodukte | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| Übergeordnetes Taxon | Eukaryoten | |
Humanes Trypsin ist ein Gemisch dreier Verdauungsenzyme, die im Dünndarm Eiweiße zersetzen und zu den Peptidasen zählen: Trypsin-1 (kationisches Trypsin, zwei Drittel), Trypsin-2 (anionisches Trypsin, etwa ein Drittel) und Trypsin-3 (Mesotrypsin, wenige Prozent). Viele ähnliche Enzyme bei Säugetieren, Insekten, Fischen und Pilzen tragen ebenfalls den Namen Trypsin.
Mangel an Trypsin-1 führt beim Menschen zur Unterernährung durch Proteinmangel. Ursache kann eine Mutation am TRY1-Gen sein. Eine andere Folge einer solchen Mutation ist erbliche Pankreatitis, bei der körpereigenes Trypsin-1 nicht abgebaut werden kann und die Bauchspeicheldrüse verdaut. Mutation am Gen für Trypsin-2 kann zur chronischen Pankreatitis beitragen.[1]
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